Temel Veteriner Biyokimya Dersi 5. Ünite Sorularla Öğrenelim

Enzim nedir?

Biyolojik reaksiyonların çoğu enzim denilen organik maddeler tarafından katalize edilir. Bu maddeler kendileri bir değişikliğe uğramadan hücre içinde meydana gelen reaksiyonların hızını artırırlar.

Enzimleri anorganik katalizörlerden ayıran özellikleri nelerdir?

Anorganik katalizörler çok çeşitli reaksiyonları katalize ettikleri halde, enzimler ancak kendileri için özel olan belirli maddeler üzerine etki gösterirler • Anorganik katalizörler katalize ettikleri reaksiyon tarafından değiştirilmezler ve reaksiyon sonunda kantitatif olarak yeniden elde edilebilirler, enzimler ise aktiviteleri sırasında az çok tahrip olurlar, bu nedenle vücutta devamlı sentez edilmeleri gerekir.

Enzimin tanımını oluşturan önemli özellikler nelerdir?

1. Canlı hücreler tarafından sentezlenen maddelerdir. 2. Etki gösterebilmek için hücreye gereksinim duymazlar, invitro ortamda da etki gösterirler. 3. Isıya dayanıksız maddelerdir, yüksek ısı ile denatüre olurlar. 4. Protein yapısındadırlar ve proteinler gibi primer, sekonder, tersiyer ve kuarterner yapıları vardır. 5. Biyolojik reaksiyon hızlandırıcılarıdırlar

Holoenzim nedir?

Enzimin protein yapısındaki kısmına apoenzim denir. Bazı enzimlerin ise katalitik etki gösterebilmeleri için metal iyonu ya da protein olmayan organik bir bileşiğe veya her ikisine de ihtiyaçları vardır. Karbonik anhidraz Zn (çinko), tirozinaz ve askorbik asit oksidaz Cu (bakır), katalaz ve sitokrom oksidaz Fe (demir) taşırlar. Yardımcı bu iyon ve bileşiklere genel olarak kofaktör denir. Organik bileşikler enzimin protein kısmı ile oldukça sıkı birleşmiş kolay ayrılmıyorsa, prostetik grup, pek sıkı birleşmemiş, kolay ayrılabiliyorsa koenzim adını alır. Böyle enzimlerde ne apoenzim ne de koenzim tek başına etki yapamazlar. Koenzim ve apoenzimden meydana gelen tam bir enzime holoenzim denir.

Kuarterner yapı nedir?

Enzimlerdeki proteinlerin yapısını oluşturan aminoasitlerin sayısı, çeşidi ve dizilişleri enzimlerin yüzeyinde aktif bir bölge oluşturmaktadır. Aminoasitlerin meydana getirdiği peptitlerin fonksiyonel bir yapı kazanabilmeleri için üç boyutlu yapı oluşturmaları gerekir. Enzim proteinlerinde de polipeptit zincir sekonder, tersiyer ve kuarterner yapı gösterir. İki veya daha fazla monomerden veya alt üniteden meydana gelmiş olan enzim molekülleri daha üst yapıları meydana getirmek üzere belli bir düzen halinde bir araya gelerek, kuarterner yapıyı oluştururlar. Enzim molekülleri genellikle bu formda bulunur. Tek polipeptit zincirinden oluşmuş enzim sayısı azdır.

Substrat nedir?

Enzimler (E) substratları (S) ile bağlanır. Substrat enzim tarafından etkilenen sadece o enzime özgü özel bir bileşiktir. Substrat enzimin aktif bölgesine bağlanır. Enzimin üzerinde bulunan, substratın bağlandığı özel yere enzimin aktif yeri veya aktif bölgesi denir. Bu yere aynı zamanda katalitik bölge de denilmektedir. Aktif yer enzimin hacmine göre daha küçük ve üç boyutlu bir yapıya sahiptir. Enzimle substrat birbirine bağlandığında önce enzim-substrat bileşiği (ES kompleksi) meydana gelir. Daha sonra bu bileşik enzimatik reaksiyon sonucunda oluşan madde olarak tanımlanan ürüne (Ü) dönüşür. Enzimler bir reaksiyonda birden fazla substratla bağlanabildiği gibi, reaksiyon sonucunda bir veya birden fazla ürün oluşabilir.

Anahtar Kilit Modeli nedir?

Enzimle substrat arasındaki ilişki anahtarla kilit arasındaki bağlantıya benzer. Bir kilidi açmak istediğimizde ancak o kilide tam anlamıyla uygun anahtar elimizde varsa açabiliriz. Aksi halde açamayız. Aynı bunun gibi bir enzim reaksiyonunda da olay ancak o enzimin aktif yerine tam uyan bir substrat bağlanırsa gerçekleşir ve ürün meydana gelir.

Uyarılmış Uyum Modeli nedir?

Bu bağlanma tipinde başlangıçta enzimle substrat arasında tam bir yapısal benzerlik yoktur. Fakat birbirine uyabilecek enzim ile substrat bir ortamda bulunursa, önce bir ilk uyarı etkileşimi meydana gelmekte ve enzimin değişebilir özellikteki bağlanma bölgesi yapısal bir değişikliğe uğrayarak, substratının bağlanabileceği hale gelmektedir. Bu değişime konformasyonel değişim de denmektedir. Daha sonra yine enzimle substratı birbirine bağlanır ve ürün oluşur. Bir reaksiyonun oluşabilmesi için sadece enzimle substratın birbirine bağlanması yani ES kompleksinin oluşumu yeterli değildir. Ortamda enerjiye de ihtiyaç vardır. Standart şartlar altında (ısı, basınç, pH vb.) bir mol substratın, bir mol ürüne çevrilmesinde kalori cinsinden kazanılan ya da kaybedilen enerjiye standart serbest enerji veya Gibbs’in serbest enerjisi denir. ?G ile gösterilir.

Hidrolazlara örnek veriniz.

Basit esterazlar, örnek; karboksilesteraz; Lipazlar, örnek; lipoprotein lipaz; Fosfatazlar, örnek; fruktoz bisfosfat aldolaz; Kolinesterazlar, örnek; asetilkolin esteraz; Peptit hidrolazlar, örnek; peptidil glutaminaz; Nükleazlar, örnek; Bacillus subtilis nükleaz g. Karbonhidratların hidrolizini sağlayan enzimler, örnek; amilaz, sellülaz; Karbon azot bağını koparan, amino içeren grupları ayıran enzimler, örnek; glutaminaz, üreaz

Enzim aktivitesinde sıcaklığın etkileri nelerdir?

Her enzimin en iyi etki ettiği yani en iyi çalıştığı sıcaklık derecesi vardır. Buna o enzimin optimum sıcaklık derecesi denir. Bu derecenin üzerinde enzimler üç boyutlu yapılarını kaybederek denatüre olurlar ve reaksiyon hızı düşer. Hayvansal enzimlerin çoğunun optimum sıcaklığı 40-50 °C arasında iken, bitkisel kaynaklı enzimlerin genellikle 50-60 °C arasındadır. Enzimler yüksek sıcaklıklara çoğu zaman dayanamadıkları için, canlı dokulardan çeşitli kimyasal reaksiyonlar sonucu elde edilen enzimlerin, derin dondurucu gibi soğuk yerlerde saklanmak suretiyle belli süre için bozulmaları engellenir. Kimyasal reaksiyonların hızı sıcaklık arttıkça artar. Her 10 °C sıcaklık yükselmesinde hız iki kat artar ancak enzimin çalışmasına engel olacak kadar yükseldiğinde beklenenden farklı olarak reaksiyon hızı yavaşlar hatta durabilir, sıcaklığın etkisi ortadan kalktığında tekrar eski durumuna dönebilir. Fakat enzimin yapısını bozacak kadar sıcaklık uygulanmasından sonra enzim tekrar eski haline dönemez.

Enzim aktivitesinde zamanın etkileri nelerdir?

Enzim ile katalize edilen reaksiyonun hızı zamanla azalır. Bunun sebebi reaksiyon ürünlerinin kendi aralarında birleşerek, zıt yönde bir reaksiyon meydana getirmeleridir. Başka bir deyişle enzimin zamanla inaktive olması veya substratın tükenmesidir. Bu nedenle enzimatik ölçümler substratın % 10’nun kullanıldığı başlangıç kısmında yapılır.

Substrat konsantrasyonu enzim aktivitesinde ne gibi bir rol oynar?

Sabit bir enzim konsantrasyonunda, enzimatik reaksiyonun hızı belirli bir noktaya kadar, substrat konsantrasyonu ile artar. Hız maksimuma ulaştığı zaman substrat konsantrasyonunun artması ile reaksiyon hızı değişmez. Enzim substrat ile doymuştur. Substrat konsantrasyonu düşük olduğunda enzimin hepsinin aktif yeri dolmadığı için hız yavaştır, ancak substrat konsantrasyonu arttığında daha fazla enzimin aktif bölgesi dolar ve hız artar. Substrat konsantrasyonu enzim miktarını aştığı zaman yeni substratlarla birleşebilmek için enzimlerin görevlerini tamamlayıp, reaksiyondan ayrılması ve tekrar yeni substratları katalize etmek için olaya katılması gerekir. Bu durumda hız sabit olarak devam eder.

Aktivatör nedir? Enzimlere ne gibi etkiler yaparlar?

Enzim reaksiyonlarının hızını artıran maddelere aktivatörler, aktivatörlerin etkisi ile enzim reaksiyonunun hızının artmasına aktivasyon denir. Aktivatörlere aynı zamanda akseleratörler veya hızlandırıcılarda denir. Bunlar başlıca metal iyonları olup, eser haldeki miktarları bazı enzimlerin aktivitesi için gereklidir. Ca+2, Fe+2, Mo+2, Mg+2, Mn+2, Cu+2 ve buna benzer metaller aktivatör olarak iş görür. Aktivatörler reaksiyonun hızını ya substratla birleşerek gösterirler veya serbest enzime bağlanarak etki ederler. Enerjice zengin trifosfatlardan olan ATP (adenozin trifosfat), UTP (uridin trifosfat), CTP (sitidin trifosfat) ile Mg+2 (mağnezyum) ve Mn+2 (mangan) iyonlarının bağlanması, substrata bağlanarak etki edenlere örnek olarak gösterilebilir. Serbest enzime bağlanarak etki eden gruba örnek ise karbonik anhidraz enzimine Zn (çinko), karboksipeptidaz enzimine Co (kobalt) mineralinin bağlanmasıdır.

İnhibitör nedir? Enzimlere ne gibi etkiler yaparlar?

Enzimatik reaksiyonun hızını azaltan veya tamamen durduran maddelere inhibitörler denir. İnhibitörler vasıtası ile enzimatik reaksiyonun hızının azalmasına veya durmasına da inhibisyon denir. Enzim inhibisyonu, enzim aktivitesini deneysel ve doğal olarak düzenleyen yollardan biridir. Çoğu tedavi edici ilaçlar spesifik bir enzimin inhibisyonu ile etkili olurlar. Vücutta enzim inhibisyonu ile kontrol edilen işlemlerin bazıları kanın pıhtılaşması (hemostazis), kan pıhtısının çözülmesi (fibrinolizis) ve yangısal reaksiyonlardır. Enzim inhibisyonları geriye dönüşümlü (reversible) ve geriye dönüşümsüz (irreversible) olarak ikiye ayrılır. Bunların da kendi içinde alt grupları vardır.

Geriye Dönüşümlü (Reversibl) İnhibisyon kaç başlık altında incelenir? Nelerdir?

Üç başlık altında incelenir; - Kompetitif İnhibisyon - Nonkompetitif İnhibisyon - Ankompetitif İnhibisyon

Kompetitif İnhibisyon nedir?

Kompetitif inhibisyonda inhibitör aktif yere bağlanmak için yarıştığı substrata yapısal olarak benzerlik gösterir. Kelime anlamı, yarışmalı inbisyondur. Substrat ile inhibitör enzime bağlanırken yarış halinde olduklarından dolayı böyle adlandırılır. Biri bağlandığında diğerinin bağlanmasına engel olur. Kompetitif inhibisyona bakteriyel hastalıkların tedavisinde kullanılan sülfonamidler örnek olarak verilebilir. PABA (Para amino benzoik asit) bakteriler tarafından folik asidin sentezinde kullanılır. Bu asit aminoasit metabolizmasında RNA, DNA sentezinde ve böylece hücre bölünmesi ve büyümesinde önemli olan bir karbonlu birimlerin taşınması reaksiyonlarında koenzim olarak rol oynar. Bakteriyel hastalıklarda tedavi edici olarak kullanılan sülfonamidler, PABA’nın yapısal analoğudur. Folik asit sentezinde yarışmalı inhibitörler olarak yer alırlar. Sülfonamidler PABA’nın 7,8dihidrofolikasitle birleşmesini sağlayan bakteriyel enzimi inhibe ederler. Bu durum gram pozitif ve gram negatif mikroorganizmaların geniş bir bölümünde büyümenin inhibisyonuna yol açar. Yani bakterilerin üremesini durduran bakteriostatik etki oluştururlar. Bunun sonucunda bakterilerin çoğalması önlenerek, hastalığın iyileşmesi sağlanabilir.

Nonkompetitif İnhibisyon nedir?

Nonkompetitif inhibisyonda inhibitör genellikle subtrata yapısal olarak benzerlik taşımaz. Enzime substratın bağlandığı bölgeden farklı bir yerden bağlanır. İnhibitörle substrat arasında enzime bağlanma bakımından yarışma mevcut değildir. Bu inhibisyon substrat konsantrasyonunun artışından etkilenmez. İnhibitör ya bir serbest enzime veya bir enzim-substrat kompleksine bağlanabilir. Her iki durumda da oluşan kompleks katalitik olarak inaktiftir. Örnek olarak, molekülün üç boyutlu yapısının oluşumuna katılan sülfidril grubuna sahip enzimler Ag+2, Pb+2, Hg +2 gibi ağır metal iyonları tarafından nonkompetitif, yani yarışmasız olarak inhibe edilirler. Kurşun zehirlenmesi (Pb) hem sentezinde iki yerde inhibisyonla anemiye neden olur.

Geriye Dönüşümsüz (İrreversibl) İnhibisyonu açıklayınız.

İnhibitör enzimin aktif yeri ya da yakınında reaksiyona girdiğinde ve enzime sıkıca bağlandığında meydana gelir. Fiziksel ayırma işlemleri enzimden inhibitörü uzaklaştırmada etkisizdir. İnhibitör uzaklaştırılsa bile enzimin yapısında meydana getirdiği kalıcı bozukluklardan dolayı tekrar eski haline dönemez. Bu nedenle geriye dönüşümsüz olarak ifade edilir. Aktif yerinde serbest sülfhidril (-SH) grubu içeren enzimler iodoasetik asitle inhibe edilir. Yine aktif yerinde serbest serilhidroksil grupları olan enzimler organofosforlu bileşiklerle inaktive edilir. Asetilkolinin asetat ve koline hidrolizini katalizleyen asetilkolin esteraz enziminin inaktivasyonu geriye dönüşümsüz inhibisyona güzel bir örnektir. Asetilkolin nörotransmitter bir maddedir, yani iki nöron arasında ya da bir nöronla kas iplikçiği arasında sinaps olarak bilinen bağlantı yerlerinde kimyasal bir sinir impulsu aracısı olarak görev yapar. Nöron ucuna bir sinir uyarısı geldiğinde, buradan asetilkolin maddesi serbest bırakılır, bu madde uyarıyı ya sinir iplikçiği boyunca iletir ya da bir kasın kasılmasına öncülük eder. Görevini tamamlayınca asetilkolin esteraz enzimi tarafından hızla parçalanır. Ancak diizopropil fosfoşoridat (DPF) gibi kimyasal bir madde asetilkolini parçalayan asetilkolin esteraz enzimini inhibe ederse, sinirsel uyarı sürekli devam eder. Bu durum felç oluşumuna yol açar. DPF insektisitler ve sinir gazlarının temel bileşenidir. Serin aminoasidinin OH grubuna kovalent olarak bağlanır ve serin birçok enzimin aktif bölgesinde yer aldığı için enzimleri inaktif hale getirir. Bu madde ikinci dünya savaşında sinir gazı olarak kullanılmış ve solunum kaslarında felç oluşumu sonucu birçok insan hayatını kaybetmiştir.

Allosterik enzimler nelerdir? Ne işe yararlar

Metabolizmada bazı çoklu enzim sistemlerinin çalışmasında, son ürünün miktarı hücre gereksinimini aştığında, metabolik yolun son ürünü tarafından veya dışarıdan başka bir madde tarafından bu enzim sisteminin düzenleyici enzimi inhibe edilir. Düzenleyici enzime ait reaksiyon yavaşladığında, bütün ardışık enzimler de substratları azaldığı için düşük hızlarda çalışırlar. Böylece metabolik yoldaki son ürününün üretim hızı hücrenin gereksinimiyle dengeye gelir. Bu şekilde üzerinde yer aldıkları bir metabolik geçidin düzenli çalışmasını sağlayan ve o metabolik geçit ile ilgili son ürün veya başka bir molekül tarafından aktiviteleri kontrol edilen enzimlere allosterik enzimler denir. Allosterik enzimler sayesinde metabolik yolların çalışmasının düzenlenmesi olayına feedback inhibisyon, başa tepki, son ürün inhibisyonu, geri itilim gibi isimler verilmektedir. Allosterik enzimlerce katalize edilen reaksiyonların hızını düzenleyen maddelere effektörler veya modülatörler denir. Bu maddeler enzim ile substratın birbirine bağlandığı bölgeden farklı olan ve allosterik bölge olarak ifade edilen özel bir bölgeden bağlanırlar. Negatif ve pozitif effektörler mevcuttur. Allosterik enzime bağlanmak suretiyle reaksiyonu yavaşlatan veya durduran maddelere negatif effektör veya modülatör, reaksiyonu hızlandıran maddelere ise pozitif effektör veya modülatör denir. Negatif effektörün bağlanması ile reaksiyon hızının azalması veya durması allosterik inhibisyon olarak isimlendirilir. Benzer şekilde pozitif effektörün bağlanması ile reaksiyon hızının artması ise allosterik aktivasyon olarak adlandırılır. Allosterik effektör substratın kendisi ise homotropik effektör, substrattan başka bir madde ise heterotropik effektör denir. Bazı enzimler birçok allosterik bölgeye sahiptir ve bunların bir kısmı pozitif bir kısmı da negatif effektörler içindir.

Allosterik enzimlerin önemli özellikleri nelerdir?

Çalışmaları, aktif bölge dışındaki bir yere nonkovalent olarak bağlanan effektör madde tarafından düzenlenir; Allosterik effektörün enzime bağlanması sonucunda enzimin substrata ilgisi artabilir veya azalabilir; Metabolizmadaki reaksiyonların hızının düzenlenmesinde görev alan enzimlerin çoğu allosterik enzimlerdir; Çoğu birden fazla alt üniteden meydana gelmişlerdir; Çoğunlukla metabolik yolun ilk basamağına etki ederler; Enzim molekülünün üzerinde biri katalitik diğeri düzenleyici olmak üzere iki bölge bulunur.

İzoenzim nedir?

Birden fazla molekül şeklinde bulunan enzimlere izoenzimler denir. Aynı kimyasal reaksiyonu katalize ettikleri halde kinetik özellikleri, aminoasit bileşimleri ve hatta dizeleri bakımından farklılık gösterirler. Aynı zamanda izoenzimlerin fiziksel, kimyasal ve immunolojik özellikleri bakımından belirgin farklar vardır. Günümüzde gelişmiş tekniklerle, aynı tepkimeyi katalizlediği halde farklı yapısal özellikler gösteren izoenzimler ayrı ayrı analiz edilerek miktarları veya aktiviteleri belirlenebilmektedir. Ölçülebilen her parametrenin bir birimi vardır ve sonuçlar bu birimlerle ifade edilir. Enzimlerin spesifik aktivitelerinin ölçümü için iki birim mevcuttur. Bunlar internasyonal ünite (IU) ve kataldir. IU birimi daha çok tercih edilir. Optimum ısı, pH ve substrat konsantrasyonunda bir dakikada bir mikromol substratın ürüne dönüşümünü katalizleyen enzim miktarına internasyonal ünite denir. Katal ise yine optimum şartlarda bir saniyede bir mol substratı ürüne çeviren enzim miktarıdır. Enzimlerin spesifik aktivite tayinlerinde çoğunlukla ya kaybolan yani reaksiyonda harcanan substrat miktarı ya da reaksiyon sonucunda meydana gelen ürün miktarı ölçülmektedir.

Koenzim nedir?

Çoğu enzimlerin aktivite gösterebilmesi için protein yapısında olmayan organik maddelere ihtiyaç duyduğunu ve bunların koenzim olarak isimlendirildiğini konunun başlarında belirtmiştik. Koenzimler enzime sıkı bir şekilde bağlanmışsa, buna da prostetik grup adı veriliyordu. Burada önemli bazı koenzim grupları ve bunların basitçe görevleri hakkında bilgiler yer alacaktır. Koenzimler, genellikle bir atom veya atom grubu için alıcı (akseptör) veya verici (donör) rolü üstlenerek, bu grupları küçük substrat moleküllerinden alarak veya ilave ederek, grup transferinde, izomerizasyon reaksiyonlarında, oksidasyon redüksiyon olaylarının gerçekleşmesinde rol oynarlar.

Koenzimler kaç grupta toplanır? Nelerdir?

Enerjice Zengin Trifosfatlar Bunlara daha çok endotermik metabolizma reaksiyonlarında ihtiyaç duyulur. - ATP (Adenozin trifosfat): ATP’nin fosfat grubu bir substrata aktarılarak ADP (Adenozin difosfat) ve fosforile substrat oluşur. İki fosfat grubu da substrata aktarılırsa, AMP (Adenozin monofosfat) ve pirofosfat oluşur. - UTP (Uridin trifosfat): Karbonhidrat metabolizmasında monosakkaritlerin epimerlerinin oluşması ve glukozitlerin taşınmasında koenzim olarak görev yapar. - CTP (Sitidin trifosfat) - GTP( Guanozin trifosfat)

Grup nakleden koenzimler nelerdir?

- Pridoksal Fosfat: Aminoasitlerin transaminasyon ve dekarboksilasyon reaksiyonlarında görev yapar, - Tiyamin Pirofosfat: Alfa-ketoasit dekarboksilazların aktif merkezini oluşturur, - Koenzim A (CoA): Asetil gruplarının taşınmasında görev yapar, - Tetr

Enzimleri organik katalizörlerden ayıran özellikler nelerdir?

Enzimler katalizör olarak nitelendirilseler de bazı yönleri ile anorganik katalizörlerden ayrılırlar. Bu farklar şunlardır;

• Anorganik katalizörler çok çeşitli reaksiyonları katalize ettikleri halde, enzimler ancak kendileri için özel olan belirli maddeler üzerine etki gösterirler
• Anorganik katalizörler katalize ettikleri reaksiyon tarafından değiştirilmezler ve reaksiyon sonunda değişiklik olmadan yeniden elde edilebilirler, enzimler ise aktiviteleri sırasında az çok tahrip olurlar, bu nedenle vücutta devamlı sentez edilmeleri gerekir.

Enzimin önemli özellikleri nelerdir?

Enzimin tanımını oluşturan önemli özelliklerini maddeler halinde özetlersek;

1. Canlı hücreler tarafından sentezlenen maddelerdir.
2. Etki gösterebilmek için hücreye gereksinim duymazlar, laboratuar ortamında etki gösterirler.
3. Isıya dayanıksız maddelerdir, yüksek ısı ile denatüre olurlar.
4. Protein yapısındadırlar ve proteinler gibi primer, sekonder, tersiyer ve kuarterner yapıları vardır.
5. Biyolojik reaksiyon hızlandırıcılarıdırlar.

Enzim reaksiyonlarının mekanizması nasıldır?

Enzimler (E) substratları (S) ile bağlanır. Substrat enzim tarafından etkilenen sadece o enzime özgü özel bir bileşiktir. Substrat enzimin aktif bölgesine bağlanır. Enzimin üzerinde
bulunan, substratın bağlandığı özel yere enzimin aktif yeri veya aktif bölgesi denir. Bu  ere aynı zamanda katalitik bölge de denilmektedir. Aktif yer enzimin hacmine göre daha küçük ve üç boyutlu bir yapıya sahiptir. Enzimle substrat birbirine bağlandığında önce enzimsubstrat bileşiği (ES kompleksi) meydana gelir. Daha sonra bu bileşik enzimatik reaksiyon sonucunda oluşan
madde olarak tanımlanan ürüne (Ü) dönüşür (Şekil 5.1). Enzimler bir reaksiyonda birden
fazla substratla bağlanabildiği gibi, reaksiyon sonucunda bir veya birden fazla ürün oluşabilir.

Anahtar kilit modeli nedir?

Enzimle substrat arasındaki ilişki anahtarla kilit arasındaki bağlantıya benzer. Bir kilidi aç ak istediğimizde ancak o kilide tam anlamıyla uygun anahtar elimizde varsa açabiliriz. 
Aksi halde açamayız. Aynı bunun gibi bir enzim reaksiyonunda da olay ancak o enzimin aktif yerine tam uyan bir substrat bağlanırsa gerçekleşir ve ürün meydana gelir.

Transisyon Durumu (Geçiş Noktası) nedir?

Transisyon Durumu (Geçiş Noktası): Enerji engelinin tepe noktasına denir.

Enzimlerin pratik ve geleneksel isimlendirmesi nasıldır?

Günlük hayatta kullanılan isimlendirme şeklidir. Bu tip isimlendirme pratik olmasına 
rağmen bilimsel araştırmalar için yeterli değildir. Bunun yerine bilimsel çalışmalarda
belli kurallara göre yapılan ve tüm dünyadaki araştırıcılar tarafından anlaşılabilen
ve karışıklığa yol açmayan isimlendirme kullanılır. Pratik isimlendirmeye şu örnekleri
verebiliriz; Oksidazlar, kinazlar, mutazlar, fosforilazlar.

Enzimlerin altı ana sınıfı nelerdir?

Enzimlerin altı ana grubu şöyledir;

1. Oksidoredüktazlar
2. Transferazlar
3.  Hidrolazlar
4.  Liyazlar
5. İzomerazlar
6. Ligazlardır

Oksidoretüktazl nedir?

Oksidoretüktazlar: Oksidasyon redüksiyon reaksiyonlarının oluşumunu sağlayan enzimlerdir. Bu enzimler hidrojen veya oksijen atomlarını ya da elektronları bir substrattan diğerine
aktarırlar. Örnek; laktat dehidrojenaz (LDH)

Transferaz enzimi nedir?

Transferazlar: Aldehit, keton, fosfat gibi fonksiyonel grupları taşıma görevi yapan enzim
ana sınıfıdır. Örnek; aspartat aminotransferaz (AST), alanin aminotransferaz (ALT)

Hidrolaz enzimi nedir?

Hidrolazlar: Substratın çeşidine göre ester, eter, peptit gibi bağlar üzerine etki ederek,
su aracılığı ile onları parçalayan enzimlerdir. Örnek; amilaz, üreaz, arjinaz

Liyaz enzimi nedir?

Liyazlar: Hidrolizden başka bir mekanizma ile organik moleküllerdeki grupların ayrılmasını
sağlayan enzimlerdir. Örnek; aspartat amonyak liyaz, piruvat dekarboksilaz

İzomeraz enzimi nedir?

İzomerazlar: Substratın izomerizasyonunu katalizlerler. Molekül içinde tekrar düzenlenmeyi sağlarlar. Örnek; glukoz fosfat izomeraz

Ligaz enzimi nedir?

Ligazlar: Daha büyük bir molekülü oluşturmak için iki metabolitin bağlanmasına neden
olurlar. C–O, C–N veya C–C bağlarını kurarlar. Örnek; pirüvat karboksilaz, glutamin 
sentetaz, DNA ligaz

ATP (Adenozin trifosfat) nedir?

ATP (Adenozin trifosfat): ATP’nin fosfat grubu bir substrata aktarılarak ADP (Adenozin 
difosfat) ve fosforile substrat oluşur. İki fosfat grubu da substrata aktarılırsa, AMP (Adenozin monofosfat) ve pirofosfat oluşur.

Pridoksal Fosfat nedir?

Pridoksal Fosfat: Aminoasitlerin transaminasyon ve dekarboksilasyon reaksiyonlarında
görev yapar,

Tiyamin Pirofosfat nedir?

Tiyamin Pirofosfat: Alfa- ketoasit dekarboksilazların aktif merkezini oluşturur,

Kobalamin (B12 vitamini) nerede görev alır?

Kobalamin (B12 vitamini): Metil malonil CoA’nın süksinil CoA’ya dönüşümünde gereklidir.

Lipoik asit nerde görev alır?

Lipoik asit: Açil gruplarının taşınmasında görev yapar.

Koenzim Q (Ubikinon) enziminin görevi nedir?

Koenzim Q (Ubikinon): Biyolojik oksidasyon sisteminde elektron taşınmasında yer alır.

Demirli porfirinler nedir?

Demirli porfirinler: O2 ve elektron taşıyan enzimlerin prostetik grubudur.